Характеристика некоторых антипитательных свойств соепродуктов и методы их устранения при подготовке к скармливанию животным

За последние полвека соя как кормовая культура заняла главенствующее положение в перечне основных кормовых источников в высокопродуктивном животноводстве. Это обусловлено тем, что она единственная из всех зерновых является одновременно суперконцентратом по белку и валовой энергии. Но соевое зерно, поступившее с поля, просушенное и отправленное на хранение - это совсем еще не выдающийся в питательном отношении корм.

Фото 1. Антипитательные вещества сои

Соя характеризуется самым узким энергопротеиновым соотношением и содержит в 1 кг сухого вещества более 197 тыс. энергопротеиновых единиц, что превышает кукурузу в 5 раз, пшеницу в 3,9 раза и даже ближайший родственник - горох - в 2,4 раза (табл. 1). Вдобавок соя насыщена первой критической аминокислотой в питании животных и птицы - лизином. Ее там больше, чем в кукурузе, почти в 10 раз, пшенице - в 7,3 раза, горохе - в 1,4 раза. Сама природа научила сою охранять и длительно сберегать свои несравненные питательные богатства. Защищаясь от насекомых, животных, микроорганизмов и грибов, культура выработала стойкие генетические механизмы воздействия на пищеварительные соки насекомых и животных и структуру органелл клеток микроорганизмов и грибов.

В результате всякий организм, посягнувший на применение сои в качестве собственного источника питания, столкнется с противодействием со стороны этой культуры в виде целой системы защитных механизмов, которые в конечном итоге обусловят возникновение нарушения обмена веществ и вызовут дальнейший отказ от потребления целого необработанного зерна.

Таблица 1. Сравнительное накопление энергии и протеина в отдельных кормовых зерновых продуктах

Учитывая это, в науке и практике сложилось стойкое понимание о присутствии в зерне сои целой системы антипитательных веществ и необходимости их устранения перед кормовым использованием. Причем степень усвоения столь концентрированных питательных веществ напрямую зависит от глубины обработки и эффективности борьбы с этими антипитательными веществами.

Последние научные достижения в области химии природных соединений показали, что в сое присутствует более десятка антипитательных веществ, которые, исходя из их химической природы, условно разделяются на три класса (рисунок).

Рисунок. Характеристика антипитательных факторов сои

На долю антипитательных веществ белковой природы в сое приходится около 90% их общего количества по массе. Наибольшее значение с точки антипитательной активности уделяется ингибитору трипсина. Присутствующий в нативной сое ингибитор трипсина не подвергается расщеплению пепсином желудка и поступает в активной форме в двенадцатиперстную кишку.

Там он вступает в активное взаимодействие с ферментом поджелудочной железы трипсином, парализуя его работу на 90-95%. В результате переваривание белков сои прекращается на стадии полипептидов, которые в дальнейшем не всасываются. Параллельно с этим останавливается дальнейшее переваривание и всех других белков несоевого происхождения, присутствующих в рационе. Не расщепленные до конца полипептиды - отличная питательная среда для условно патогенной и патогенной микрофлоры. Поэтому всякое увеличение концентрации полураспав-шихся белков в кишечнике ведет не только к колоссальной потере питательных веществ (в основном белка), но и к усилению массового размножения микроорганизмов с эффектом острых расстройств пищеварения, плохо поддающихся лечению. В результате до 70% молодняка и до 45% взрослых животных и птицы могут погибнут при подряд 3-5-кратном потреблении рациона с включением необработанной сои.

Фото 2. Антипитательные вещества сои

Фото 3. Антипитательные вещества сои

Всего в сое может накапливаться до 25% белков от их общего количества, обладающих в той или иной степени ингибирующей активностью по отношению к трипсину организма животного. Последние данные изучения химической природы ингибиторов трипсина сои свидетельствуют о наличии в ее составе нескольких ингибиторов, два из которых идентифицированы и достаточно хорошо изучены. Свое название они получили от фамилий ученых, их открывших. Ингибитор Кунитца был впервые выделен из семян сои еще в 1944 г. Его молекулярная масса колеблется в пределах 20-25 тыс, дальтон. Одна молекула ингибитора связывает одну молекулу трипсина.

Трипсиносвязывающий реактивный центр ингибитора Кунитца включает остаток аргинина, связанный пептидной связью с остатком изолейцина: арг (63) - иле (64), поэтому он считается ингибитором аргининового типа. Сам ингибитор Кунитца, хотя и белковой природы, в организме животных и птицы не переваривается. Именно поэтому он полностью сохраняет свою ингибирующую активность в размолотом зерне без дополнительной обработки.

Ингибитор Кунитца хорошо денатурирует под действием тепловой обработки. При температуре +90-95°С активность его быстро падает, а при температуре +105-108°С снижается до минимума уже через 1-5 секунд экспозиции. Концентрация ингибиторов трипсина Кунитца в сое существенно колеблется в зависимости от сорта (табл. 2).

Таблица 2. Зависимость концентрации ингибиторов трипсина в сое от сорта

Однако в любом случае более половины всех ингибиторов трипсина в сое приходится на этот ингибитор. Ингибитор Баумана-Бирка был впервые выделен из семян сои в 1946 г. В отличие от ингибитора Кунитца, этот фактор сои подавляет активность не только трипсина, но и химотрипсина одновременно. Причем с одной молекулой ингибитора могут связываться молекулы обоих ферментов одновременно, что делает его ингибирующую силу максимально высокой. Таким образом, ингибитор Баумана-Бирка - первый описанный «двухглавый» (или двухцентровой) ингибитор. Его молекулярная масса в разы меньше, чем молекулярная масса ингибитора Кунитца, и составляет примерно 8 тыс. дальтон.

В своей пространственной структуре ингибитор Баума-на-Бирка состоит из двух доменов. Реактивный центр, ответственный за связывание трипсина, локализован в первом домене (активный центр лиз (16) - сер (17); а реактивный центр, ответственный за связывание химотрипсина, находится во втором домене (активный центр лей (43) - сер (44), поэтому ингибиторы этого семейства иногда называют ингибиторами лизинового типа.

В сое на ингибитор Баумана-Бирка приходится не более 10-20% общей трипсининги-бирующей активности.

В оболочке семян концентрируется максимум ингибитора, в зародыше - минимум. Однако, в отличие от ингибитора Кунитца, этот ингибитор выдерживает более высокую температуру нагрева и инактивируется только в диапазоне температур +115-121°С. Именно поэтому с ним справиться при помощи тепловой обработки удается не всегда и остаточная ингибирующая активность в сое обусловлена именно его присутствием.

В сое есть и неидентифици-рованные до сегодня ингибиторы (инактивируются в диапазоне температур + 110-125°С), но их концентрация и активность менее существенны, чем у описанных выше и вследствие этого их антипитательное влияние на организм менее существенно.

Поскольку соевые ингибиторы трипсина - главное препятствие к эффективному применению соепродуктов в составе рациона животных, наукой разработано несколько подходов к их инактивации перед использованием сои как корма. Существует три основных метода воздействия на культуру с целью инактивации в ней ингибиторов трипсина: химический, биологический и термический.

Химический метод связан с воздействием на активный центр белков ингибиторов при помощи химических реагентов. В частности, доказана возможность резкого снижения активности ингибиторов трипсина при обработке сои раствором медного купороса (1), последовательной обработке слабыми растворами кислот, а затем - солей (2). Однако в практике животноводства такие методы воздействия на инактивацию ингибиторов трипсина сои практически не прижились. Все они требуют намачивания сои с последующей сушкой. Такие манипуляции усложняют технологию и приводят к значительным дополнительным энергозатратам, окупаемость которых либо минимальна, либо отсутствует вовсе. Биологическая обработка сои связана с применением специальных ферментов, расщепляющих белки, а в их составе - и активных центров рассмотренных выше ингибиторов. Воздействие ферментами, помимо инактивации ингибиторов, решает и целый ряд иных задач по устранению антипитательной активности сои.

Фото 4. Антипитательные вещества сои

Поэтому несмотря на то, что эта обработка, как и химическая, максимально энергозатратна, ее применение в последние годы стало актуальным в технологии производства кормовых соевых концентратов (3).

Наконец тепловая денатурация белков сои оказалась самой приемлемой для ее инактивации с точки зрения устранения активности ингибиторов пищеварительных ферментов. Поэтому разработаны соответствующие методы теплового воздействия с заданной температурой, экспозицией и конкретной суммой баратермических параметров. Наиболее часто в практике кормопроизводства применяют экструдирование, экспандирова-ние, микронизацию, жарку сои в специальных жаровнях под давлением.

Все эти методы при соблюдении оптимальных температурных параметров и заданной экспозиции способны понизить уровень трипсинингибирующей активности сои до 1-5 мг/г. Такого уровня достаточно, чтобы уложиться в требования предельно допустимой активности, не вызывающей отрицательного воздействия на пищеварения животных и птицы (табл. 3).

Таблица 3. Оптимальные и предельно допустимые нормы трипсинингибирующей активности (ТИА) соепродуктов для сельскохозяйственных животных и птицы при включении их в рацион

Данные таблицы 3 показывают, что в оптимуме данные по активности ингибиторов трипсина имеют не только верхнюю, но и нижнюю границу. Конечно, хорошо, чтобы в сое не было активности ингибиторов трипсина вообще. Но все же наличие нижней границы присутствия ингибитора трипсина - хорошее свидетельство, что соя не подверглась жестко тепловой обработке и негативная реакция мелидино-образования в ней не существенна.

Таким образом, главными антипитательными веществами сои, оказывающими наиболее негативное влияние на пищеварение у животных, являются ингибиторы протеаз (трипсина и химотрипсина). Именно их обезвреживание превращает сою в допустимый и полезный для скармливания кормовой продукт.

 

Леонид Подобед, доктор сельскохозяйственных наук, профессор